Lezioni 1-2: Proprietà dello stato cristallino. La simmetria dei cristalli. Reticoli bravaisiani e celle cristalline.
Gruppi del punto cristallografici e classi Laue.
Lezioni 3-4: I gruppi spaziali tridimensionali. Rappresentazione dei gruppi spaziali e delle tabelle internazionali per la cristallografia.
Lezioni 5-7: Fisica della diffrazione. Diffrazione da parte di un cristallo. Trasformate di Fourier e fattori di struttura. Sintesi di Fourier e la densità elettronica.
Lezioni 8-10: Il reticolo reciproco, la simmetria nello spazio reciproco, assenze sistematiche. Intensità dei riflessi, diffrazione anomala. Geometria della diffrazione.
Lezioni 11-12: Principi di cristallizzazione di macromolecole.
Lezioni 13-14: Strumentazione cristallografica. Radiazione di sincrotrone.
Lezioni 15-16: la raccolta di dati cristallografici. Riduzione dei dati. Correzioni di Lorentz e polarizzazione .
Lezioni 18-25: Metodi di risoluzione della struttura: metodo dell'atomo pesante, MAD, SAD, metodi SIRAS. Metodi diretti.
Lezioni 26-30: Completamento ed affinamento delle strutture molecolari.
Lezioni 31-32: validazione e pubblicazione di dati cristallografici.
Lezioni 33-35: Database strutturali (PDB, Cambridge database).
Utilizzo delle informazioni strutturali per la delucidazione della funzione di proteine ​​ed enzimi: esempi dalla letteratura scientifica.
Lezioni 36-40: Esempi della rilevanza delle tecniche cristallografiche in biotecnologia e medicina.
Tutorials:
1. pratica di cristallizzazione di proteine.
2. la raccolta dei dati cristallografici.
3. Elaborazione dei dati e risoluzione della struttura.